Es wurde ein RIA fuer Peptid F-CB1α aus dem Aminoende der Rinderfibrinogen Aα-Kette entwickelt; das Peptid wurde nach der Reduktion und Carboxymethylisierung des Multiketten-Disulfidverbundenen Cyanogenbromidpeptids F-CB1 isoliert. Sieben von zwoelf verschiedenen Kaninchen-Antiseren fuer Fibrinogen, Peptid F-CB1 und Aα zeigten eine deutliche Bindung an ¹²⁵J-markiertes F-CB1α. Die Thrombinteilung von F-CB1α ergab zwei Fragmente: Fibrinopeptid A (Rueckstaende 1-19) und das Carboxyterminalfragment Th2 (Rueckstaende 20-54). Die Antiseren konnten in drei Gruppen eingeteilt werden, die entweder Antigendeterminanten an Fibrinopeptid A oder Peptid Th2 erkannten oder abgeschwaechte Reaktionen mit beiden Fragmenten zeigten. Es wurden keine oder nur schwache Kreuzreaktionen mit den Aminoterminal-Cyanogenbromidpeptiden der Bβ- und γ-Kette beobachtet. Proteolytische Fragmente von Fibrinopeptid A wurden isoliert und mit Hilfe von zwei Antiseren auf ihre hemmende Aktivitaet untersucht. Ein Antiserum enthielt Antikoerper, die sich selektiv an die Aminoterminalreihe (Rueckstaende 4-11) banden und nicht mit Humanfibrinopeptid A kreuzreagierten. Ein anderes Antiserum zeigte eine spezifische Bindung an die Carboxyterminalreihe (Rueckstaende 11-18) und eine vollstaendige Kreurzreaktion mit Humanfibrinopeptid A. Die Ergebnisse sind mit den Primaerstrukturen der beiden Fragmente gut vertraeglich. Die antigene Aktivitaet des Peptidfragments Th2 war an einem 15-Rueckstand tryptischen Peptid aus dem Mittelteil der Reihe lokalisiert. Diese und weitere Daten zeigen, dass in Peptid F-CB1α wenigstens sechs verschiedene Antigen-Determinanten wirksam sind. (orig.)