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AbstractAbstract
[en] In order to solve biological macromolecules structures, structure factor phases must be derived from the intensities diffracted by the crystal. The SAD and the MAD methods make use of variations in scattering factors measured at specific absorption edges of heavy atoms, bound to the protein. The phasing power depends on the occupancy of the binding sites and on the variations of the scattering factors at the absorption edge that is used. With uranyl, numerous sites with low occupancies are usually obtained. We used new colored uranyl complexes, which give higher occupancies, to solve de novo the lysozyme structure and an unknown structure. We have developed the use of the My absorption edge of uranium (λ = 3,5 Angstroms), where a variation of 120 electrons is observed in the scattering factors. With a helium atmosphere to limit the X-rays absorption, we have collected three data sets, on a single image. Data were processed both with 'classical' and specific programs. (author)
[fr]
Pour resoudre la structure de macromolecules biologiques, il faut deduire la phase des facteurs de structures a partir des intensites diffractees du cristal. Dans ce but, les methodes SAD et MAD utilisent la variation du facteur de diffusion d'atomes lourds, fixes a la proteine, dans un de leur seuil d'absorption. Le phasage depend de la population des sites de fixation et de la variation du facteur de diffusion au seuil choisi. Avec l'uranyle, on obtient souvent de nombreux sites, peu occupes. Nous avons utilise de nouveaux complexes colores d'uranyle, donnant de fortes occupations, pour resoudre de novo la structure du lysozyme et une structure inconnue. Nous avons explore l'utilisation du seuil My de l'uranium (λ = 3,5 Angstroems), ou le facteur de diffusion varie de 120 electrons. Avec une atmosphere d'helium limitant l'absorption, nous avons pu enregistrer trois jeux de donnees, sur une meme image. Ces donnees ont ete traitees a la fois avec des programmes 'classiques' et plus specifiquesOriginal Title
Utilisation de la diffusion anomale de l'uranium pour determiner la structure de macromolecules biologiques - Des rayons X durs aux rayons X mous
Source
20 Dec 2002; 191 p; [150 refs.]; Available from the INIS Liaison Officer for France, see the 'INIS contacts' section of the INIS-NKM website for current contact and E-mail addresses: http://www.iaea.org/INIS/contacts/; Physique
Record Type
Report
Literature Type
Thesis/Dissertation
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INIS VolumeINIS Volume
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