Cette these presente une etude experimentale et theorique de petites chaines peptidiques modeles en phase gazeuse. Le premier objectif de ce travail consistait a determiner les conformations preferentiellement adoptees par ces molecules isolees, en vue d'obtenir des informations sur les interactions intra- et inter-moleculaires intervenant dans ces systemes flexibles. La strategie experimentale utilisee associait la vaporisation laser a une detente supersonique et reposait sur la spectroscopie laser de double resonance IR-UV. L'attribution finale des structures a ensuite ete realisee par comparaison des spectres experimentaux a des spectres issus de calculs de chimie quantique au niveau DFT-D. Dans un deuxieme temps, il s'agissait d'etudier la dynamique de relaxation electronique de ces systemes par spectroscopie pompe-sonde et mesures de fluorescence, et en particulier la dependance de celle-ci avec la structure secondaire des peptides modeles. La question de la population conformationnelle de molecules flexibles en phase gazeuse est un sujet delicat et bien souvent eludee car les distributions observees experimentalement resultent d'un passage hors equilibre lors de la detente supersonique, definissant ainsi une temperature conformationnelle effective. Un modele statistique a ete developpe, decrivant le refroidissement et les isomerisations subis durant la detente par une molecule. Les resultats de ces modelisations reproduisent les tendances d'evolution des rapports d'abondances entre conformations observes experimentalement et permettent de fournir des ordres de grandeurs relatifs aux processus mis en jeu (nombre de collisions efficaces, trajectoire dans la detente apres desorption, temperatures finales) ainsi qu'une meilleure comprehension des processus de refroidissement et de relaxation conformationnelle. Les etudes conformationnelles ont ete appliquees a deux systemes modeles choisis pour etudier des interactions structurantes intervenant dans les proteines: les interactions proteines-solvant et les interactions hydrophobes. L'etude des complexes (Ac-Phe-NH₂: H₂O) et (Ac-Phe-NHMe: H₂O) ont permis d'identifier les sites de solvatation preferentiellement occupes par une molecule d'eau et ainsi de proposer des mecanismes de formation des complexes dans la detente supersonique. Le role structurant tres fort des interactions hydrophobes entre chaines laterales aromatiques a pu etre mis en evidence en etudiant deux peptides modeles contenant un enchainement de plusieurs acides amines phenylalanine: Ac-Phe-Phe-NH₂ et Ac-Phe-Phe-Phe-NH₂. L'etude des dynamiques de relaxation du premier etat excite ππ*, realisee sur divers peptides modeles, a permis de demontrer la presence d'effets conformationnels importants. Des calculs de chimie quantique (TDDFT et CC2) realises sur les systemes Ac-Phe NH₂ et Ac-Phe NHMe ont montre que cet effet pouvait etre explique par un transfert d'excitation depuis le cycle aromatique present sur la chaine laterale vers les liaisons peptidiques de la chaine principale. Enfin, l'ajout d'une molecule d'eau sur le peptide Ac-Phe NH₂ semble ouvrir de nouvelles voies ultrarapides de relaxation non-radiative. (auteur)