Unterschiedlichkeiten in Untereinheiten der Antigenstruktur von aus verschiedenen menschlichen Geweben gewonnenen Ferritinen spiegeln sich in unterschiedlichen Spezifizitaeten von Antisera wider, die gegen diese Ferritinpraeparate gezuechtet werden. Die Untersuchung zeigte, dass die Antikoerperspezifizitaet eine wichtige Rolle spielt bei der Bestimmung der Empfindlichkeit und der Gesamtanzahl gebundener, markierter Antikoerper in einer immunoradiometrischen Doppel-Bindungsstelle zur Untersuchung von Ferritin. Homologe Assayanordnungen, bei denen die feste Phase und die radiomarkierten Antikoerper annaehernd gleiche Spezifizitaet haben, wiesen eine geringere Empfindlichkeit und Bindung auf als heterologe Assaysysteme, bei denen die feste Phase und die markierten Antikoerper unterschiedliche Spezifizitaet besitzen. Ebenso erwies sich die Herkunft des als Assaystandard benutzten Ferritins als beeinflussender Faktor bei der Bestimmung der Empfindlichkeit und Gesamtbindungsanzahl in homologen Antikoerpersystemen, wobei die mit Ferritinstandards aus der Milz durchgefuehrten Assays bessere Ergebnisse lieferten als jene, bei denen die Ferritinstandards aus der Placenta oder der Leber gewonnen wurden. Diese Unterschiede zwischen den Standards zeigten sich jedoch nicht bei einem heterologen System, bei dem Antikoerper der festen Phase gegen Leberferritin und markierte Antikoerper gegen Placentaferritin eingesetzt wurden. Ausserdem wurden die Assaywerte noch beeinflusst von der jeweiligen Art des Ferritins, das zur Herstellung eines Immunoadsorbers zur Reinigung von Antikoerpern vor der Radiojodierung verwendet wird; es zeigte sich, dass Antikoerper nach der Behandlung mit einem aus der Milz gewonnenen Ferritin-Immunoadsorbens staerker radioaktiv waren als jene, bei denen das entsprechende Ferritin aus der Placenta gewonnen wurde; die schwaechste Reaktivitaet wurde bei den Antikoerpern festgestellt, deren Immunoadsorbens mit dem Leberferritin hergestellt wurde. (orig.)